СИНТЕЗ 2,4,7,9-ТЕТРАФЕНИЛ-4,4A,9,9A-ТЕТРАГИДРОТИОПИРАНО[2,3-G]ТИОХРОМЕН-5,10(5AH,10AH)-ДИОНА И АНАЛИЗ ЕГО БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ
Аннотация и ключевые слова
Аннотация:
Синтезирован 2,4,7,9-тетрафенил-4,4a,9,9a-тетрагидро-тиопирано[2,3-g]тиохромен-5,10(5aH,10aH)-дион. Проведен его молекулярный докинг с рецептором GABAB(1), рассчитана его аффинность и токсичность. Выполнены компьютерные расчеты с использованием программы PASS-Online с целью выявления биологических активностей.

Ключевые слова:
2Н-тиопираны, молекулярный докинг, гетеро-реакция Дильса-Альдера, рецептор GABAB(1), аффинность, токсичность, PASS-Online
Список литературы

1. Mousavi-Ebadia M., Safaei-Ghomi J., Nejad M.J. Synthesis of thiopyran derivativesvia [4+2] cycloaddition reactions. RSC Adv., 2025, 15(14), 11160-11188. DOI:https://doi.org/10.1039/D5RA01222H. EDN: https://elibrary.ru/YUJAHD

2. Сторожок Н.М., Друлле А.Я., Логин И.Я., Дрегерис И.Я., Храпова Н.Г., Бурлакова Е.Б. Антиоксидантная активность природных и синтетических хинонов. Вопр. биомедицинской химии, 1995, 41(1), 16-21.

3. Федоров С.Н., Боуд А.М., Донг З., Радченко О.С., Шубина Л.К., Стоник В.А. Пат. РФ № 2411229, 2011.

4. Ибрагимова Т.В. Хиноны и хиноидные соединения. Изв. ЧГПУ, сер. 2. Естественные и технические науки, 2020, 104-107.

5. Stoikov I.I., Antipin I.S., Burilov V.A., et al. Organic Chemistry in Russian Universities. Achievements of Recent Years. Russ. J. Org. Chem., 2024, 60(8), 1361-1584. DOI:https://doi.org/10.31857/S0514749224020058. DOI: https://doi.org/10.1134/S1070428024080013; EDN: https://elibrary.ru/HDNMOL

6. Карпов И.Д., Овчинников К.Л., Колобов А.В. Однореакторный синтез 2H-тиопиранов из β-аминоенонов. Изв. АН, сер. хим., 2023, 72(5), 1279-1282. DOI: https://doi.org/10.1007/s11172-023-3902-2

7. Merkulova E.A., Kolobov A.V., Ovchinnikov K.L. A convenient synthesis of 3,4-dihydro-2H-thiopyran-2,3-dicarboxylicacid derivatives. Rus. Chem. Bull., 2019, 68(3), 606-609. DOI:https://doi.org/10.1007/s11172-019-2462-y. EDN: https://elibrary.ru/VMISFR

8. Karakasa T., Motoki S. Chemistry of α,β-Unsaturated Thione Dimers. 2. Reactions of Thiochalcones and 2 Arylidene-1-thiotetralones with Some Olefins and the Parent Ketones of the Thiones. J. Org. Chem., 1979, 44(23), 4151-4155. DOI:https://doi.org/10.1021/jo01337a029.

9. Mloston G., Urbaniak K., Urbaniak P., Marko A., Linden A., Heimgartner H. First thia-Diels–Alder reactions of thiochalcones with 1,4-quinones. Beilstein J. Org. Chem., 2018, 14(1), 1834-1839. DOI:https://doi.org/10.3762/bjoc.14.156.

10. Neese F. The ORCA program system. WIRES Comput. Molec. Sci., 2012, 2(1), 73-78. DOI:https://doi.org/10.1002/wcms.81.

11. Neese F., Wennmohs F., Becker U., Riplinger C. The ORCA quantum chemistry program package. J. Chem. Phys., 2020, 152, 224108. DOI:https://doi.org/10.1063/5.0004608. EDN: https://elibrary.ru/XTBXOU

12. Neese F. Software update: The ORCA program system – Version 6.0. WIRES Comput. Molec. Sci., 2025, 15(2). e70019. DOI:https://doi.org/10.1002/wcms.70019. EDN: https://elibrary.ru/LUHNHP

13. Perdew J.P. Burke K., Ernzerhof M. Generalized Gradient Approximation Made Simple. Phys. Rev. Lett., 1996, 77(18), 3865-3868. DOI:https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.77.3865.

14. Ernzerhof, M. Scuseria G.E. Assessment of the Perdew-Burke-Ernzerhof exchange-correlation functional. J. Chem. Phys., 1999, 110(11), 5029. DOI:https://doi.org/10.1063/1.478401.

15. Caldeweyher E., Ehlert S., Hansen A., Neugebauer H., Spicher S., Bannwarth C., Grimme S.A. Generally applicable atomic-charge dependent London dispersion correction. J. Chem. Phys., 2019, 150(15), 154122. DOI:https://doi.org/10.1063/1.5090222. EDN: https://elibrary.ru/BTWPUZ

16. Caldeweyher E., Mewes J.M., Ehlert S., Grimme S. Extension and evaluation of the D4 London-dispersion model for periodic systems. Phys. Chem. Chem. Phys., 2020, 22(16), 8499-8512. DOI:https://doi.org/10.1039/D0CP00502A. EDN: https://elibrary.ru/TMMTBQ

17. Weigend, F., Ahlrichs R. Balanced basis sets of split valence, triple zeta valence and quadruple zeta valence quality for H to Rn: Design and assessment of accuracy. Phys. Chem. Chem. Phys., 2005, 7(18), 3297-3305. DOI:https://doi.org/10.1039/B508541A.

18. Rappoport, D., Furche F. Property-optimized Gaussian basis sets for molecular response calculations. J. Chem. Phys., 2010, 133, 134105. DOI:https://doi.org/10.1063/1.3484283. EDN: https://elibrary.ru/NSKAUN

19. Rappoport, D. Property-optimized Gaussian basis sets for lanthanides. J. Chem. Phys, 2021, 155(12), 124102. DOI:https://doi.org/10.1063/5.0065611. EDN: https://elibrary.ru/AKVALZ

20. Neese, F., Kossmann S. Efficient Structure Optimization with Second-Order Many-Body Perturbation Theory: The RIJCOSX-MP2 Method. J. Chem. Theory Comput., 2010, 6(8), 2325-2338. DOI:https://doi.org/10.1021/ct100199k. EDN: https://elibrary.ru/OBPLML

21. Weigend, F. Accurate Coulomb-Fitting Basis Sets for H to Rn. Phys. Chem. Chem. Phys, 2006, 8(9), 1057-1065. DOI:https://doi.org/10.1039/b515623h.

22. Голдаева К.В. Молекулярный докинг в медицине. Обзор литературы. JBG, 2024, 4(26), 1-14. DOI:https://doi.org/10.60797/jbg.2024.26.6. EDN: https://elibrary.ru/DDMRTM

23. Agu P.C., Afiukwa C.A., Orji O.U. Molecular docking as a tool for the discovery of molecular targets of nutraceuticals in diseases management. Sci. Rep., 2023, 13(1), 13398. DOI:https://doi.org/10.1038/s41598-023-40160-2. EDN: https://elibrary.ru/GRNCHC

24. Aghajani J., Farnia P. Molecular Dynamic Simulations and Molecular Docking as a Potential Way for Designed New Inhibitor Drug without Resistance. Tanaffos, 2022, 21(1), 1-14.

25. Tessaro F., Scapozza L. How ‘Protein-Docking’ Translates into the New Emerging Field of Docking Small Molecules to Nucleic Acids? Molecules, 2020, 25(12), 2749. DOI:https://doi.org/10.3390/molecules25122749. EDN: https://elibrary.ru/QNBCLR

26. Bender B.J., Gahbauer S., Luttens A. A practical guide to large-scale docking. Nat. Protoc., 2021, 16(10), 4799 4832. DOI:https://doi.org/10.1038/s41596-021-00597-z. EDN: https://elibrary.ru/MONNIZ

27. Meli R., Morris G.M., Biggin P.C. Scoring Functions for Protein-Ligand Binding Affinity Prediction using Structure-Based Deep Learning: A Review. Front. bioinform., 2022, 2, 885983. DOI:https://doi.org/10.3389/fbinf.2022.885983. EDN: https://elibrary.ru/MRVTCY

28. Ong J., Kerr D.I. Clinical Potential of GABAB Receptor Modulators. CNS Drug Rev., 2005, 11(3), 317-334. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1527-3458.2005.tb00049.x.

29. Hvastkovs E.G., Rusling J.F. Modern Approaches to Chemical Toxicity Screening. Curr. Opin. Electrochem., 2017, 3(1), 18-22. DOI:https://doi.org/10.1016/j.coelec.2017.03.013.

30. Eberhardt J., Santos-Martins D., Tillack A.F., Forli S. AutoDock Vina 1.2.0: New Docking Methods, Expanded Force Field, and Python Bindings. J. Chem. Inf. Model, 2021, 61(8), 3891-3898. DOI:https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00203. EDN: https://elibrary.ru/DDPZDE

31. Trott O., Olson A.J. AutoDock Vina: improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, efficient optimization, and multithreading. J. Сomput. Сhem., 2010, 31(2), 455-461. DOI:https://doi.org/10.1002/jcc.21334.

32. Banerjee P., Kemmler E., Dunkel M., Preissner R. ProTox 3.0: a webserver for the prediction of toxicity of chemicals. NAR, 2024, 52(1), 513–520.DOI:https://doi.org/10.1093/nar/gkae303. EDN: https://elibrary.ru/GXCWJQ

33. Filimonov D.A., Lagunin A.A., Gloriozova T.A., Rudik A.V., Druzhilovskii D.S., Pogodin P.V., Poroikov V.V. Prediction of the biological activity spectra of organic compounds using the PASS online web resource. Chem. Heterocycl. Compd., 2014, 50(3), 444-457. DOIhttps://doi.org/10.1007/s10593-014-1496-1. EDN: https://elibrary.ru/UEKHWB

34. Seok C., Baek M., Steinegger M., Park H., Lee G.R., Won J. Accurate protein structure prediction: what comes next? Bio Design, 2021, 9(3), 47-50. DOI:https://doi.org/10.34184/kssb.2021.9.3.47. EDN: https://elibrary.ru/CAVIPJ

35. Shin W.H., Lee G.R., Heo L., Lee H., Seok C. Prediction of Protein Structure and Interaction by GALAXY protein modeling programs. Bio Design, 2014, 2(1), 1-11.

36. Ko J., Park H., Heo L., Seok C. Galaxy WEB server for protein structure prediction and refinement. Nucleic Acids Res. 2012, 40(1), 294-297. DOI:https://doi.org/10.1093/nar/gks493.

37. Meng E.C., Polacco B.J., Babbitt P.C. Superfamily active site templates. PROTEINS, 2004, 55(4), 962-976. DOI:https://doi.org/10.1002/prot.20099.

38. Беккер Г., Бергер В., Домшке Г. Органикум: Практикум по орган. химии В 2-х т. Москва : Мир, 1979, 992 с.

39. Cava M.P., Levinson M.I. Thionation reactions of Lawesson’s reagents. Tetrahedron, 1985, 41(22), 5061-5087. DOI: https://doi.org/10.1016/S0040-4020(01)96753-5

40. Прянишников Н.Д. Практикум по органической химии. М.: Государственное научно-техническое издательство химической литературы, 1956, 244 с.

Войти или Создать
* Забыли пароль?